Climate change will affect global health in many different ways. Adaptation strategies will be sorely needed to prevent major negative health consequences in countries in most need and mitigation measures will result in substantial health co-benefits.
Join us for a rich and intellectually stimulating programme of talks, discussions and debates on cutting-edge research and case studies from various world regions.
Climate-related health risks
Vulnerabilities and impacts in different contexts
Health and non-health adaptation measures
Frameworks for health system resilience strengthening
Mitigation and health co-benefits
Veranstalter:
Schweizerisches Tropen- und Public Health-Institut (Swiss TPH)
Proteins made to order: computational design of alpha-helical barrels and pore-like assemblies with custom geometries
Vortrag von Dr. Gustav Oberdorfer, Institute of Biochemistry, Graz University of Technology, Austria
Description:
Computational design of novel protein structures is a promising tool to make superior biological materials with tailor-made properties, new pharmaceuticals or complex fine chemicals. Tremendous progress has been made over the last couple of years in the field of de novo protein design, ranging from a set of rules for designing small, ideal alpha,beta-proteins to design protocols for alpha-helical proteins with ultra-fine control of backbone geometry and unprecedented thermodynamic stabilities. In addition, proteins with repeating units exhibiting more diverse repeats than observed in nature as well as an ideal version of nature’s most prolific fold - the TIM-barrel – have been designed and characterized. Moreover, while computational tools to make these types of novel proteins are becoming more robust, yielding thousands of hypothetical proteins, high-throughput biochemical testing has become feasible as well. Together, all these advancements paved the way to investigate functionalization of de novo proteins. Here we show the computational design and experimental characterization of proteins with central pores and pore-like protein complexes. These proteins are built with backbones produced by varying the parameters in the Crick coiled-coil generating equations. For pore-like assemblies, the de novo proteins are oligomerized through protein-protein docking and protein interface design. We are currently focusing on geometries that could be used for downstream applications in filtering of small molecules and for nanopore sequencing.
Den Historiker Guy P. Marchal packte nach seiner Emeritierung die Neugier: Was könnte es mit den Dokumenten auf sich haben, die ihm sein Vater Ende der 1980er-Jahre überreicht hatte? Marchal begann zu recherchieren und entdeckte, dass es sich um Überreste von parteiinternen Korrespondenzen der NSDAP handelte, die 1933 aus einem Papierkorb in der Basler Seidenhandelsfirma M. Marchal AG gefischt worden waren. Nur, wer hatte diese Briefe verfasst, wer hatte sie aus dem Papierkorb gefischt und mühsam wieder zusammengeklebt und weshalb?
Der Autor nimmt die Leserin, den Leser mit zu seinen Nachforschungen und in die Archive. Er stösst dabei auf Informationen, welche die Nazivergangenheit des Geschäftspartners und Schwagers seines Vaters und dessen Verbindungen zu Wilhelm Gustloff, Leiter der NSDAP Landesgruppe Schweiz in Davos, bestätigen.
Guy P. Marchal erzählt nicht nur ein Stück Familiengeschichte, sondern auch die Geschichte eines geheimen Kapitaltransfers von Nazis in die Schweiz und getraut sich, die Lücken mit Fiktion zu füllen. Sehr plausible Fiktion allerdings, die immer nah an den Fakten bleibt und das Handwerk des Historikers nie verleugnet. Schrittweise enthüllt der Autor die verschiedenen Zusammenhänge, lässt einen teilhaben daran, wie er vorgeht und macht die Erzählung so zu einem Forschungskrimi, bei dem der interessierte Laie nebenbei erfährt, wie Geschichtsschreibung funktioniert.
Das Buch führt auch in die Nachkriegszeit und zeigt, wie Nationalsozialisten es geschickt verstanden, sich nach dem Krieg reinzuwaschen. Eine spannende, vielschichtige Erzählung, die den Bogen spannt von Guy P. Marchals Familiengeschichte über die nationalsozialistischen Umtriebe in Basel und der Schweiz bis zur Frage, wie Geschichte entsteht, wie man sie erforscht, schreibt und erzählt.
Professor an der Universität Basel
Der Historiker Guy P. Marchal lehrte als ausserordentlicher Professor an der Universität Basel und war von 1989 bis 2003 ordentlicher Professor an der Universität Luzern. Neben der Geschichte des Mittelalters befasste er sich mit der Historiografie und der Geschichte der schweizerischen Geschichtskultur.
Vernissage
Einführung: Prof. Thomas Maissen, Direktor Deutsches Historisches Institut, Paris
Lesung und Gespräch mit Autor Guy P. Marchal und Thomas Maissen
Architecture and Co-Evolution of Allosteric Materials
Vortrag von Matthieu Wyart, Physics of Complex Systems Laboratory, Institute of Physics, EPFL, Lausanne (CH)
Description:
Allosteric proteins display action at a distance: binding a ligand can affect function at an active site, sometimes on the other side of the protein. Understanding the mechanical and evolutionary principles allowing for allostery remains a challenge. To tackle it, we introduce a numerical scheme to evolve functional elastic materials that can accomplish a specified mechanical task. In this scheme, the number of solutions, their spatial architectures and the correlations among them can be computed. We first consider a geometric task, which requires the material to move specifically in response to a stimulus. We find that functioning materials evolve a less-constrained trumpet-shaped region connecting the stimulus and active sites, and that the amplitude of the elastic response varies non-monotonically along the trumpet. We show that the success of this architecture stems from the emergence of edge modes recently found to appear near the surface of marginally connected materials, and give a description of their effect in disordered materials. We provide hints that some allosteric proteins display such an architecture. Next, we show that if the structure is designed to optimise cooperativity (i.e. binding somewhere changes the binding energy of another ligand elsewhere), the obtained architectures are very different, and display a mechanism. We compute its optimal frequency for function, and test this prediction using the protein data base. Lastly, we discuss how this framework can be used to benchmark and develop new methods to infer complex protein function from sequence data.
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